脂多糖结合蛋白（lipopolysaccharidebinding protein，LBP）是1986年由Ulevitch实验室首次发现的。与SR、mCD14不同，它仅存在于体液内，是一种可溶性模式识别分子。现已研究表明，LBP不仅本身结合LPS（lipopolysaccharide，脂多糖），更重要的是，促进LPS与血浆或体液内（如HDL和sCD4）以及细胞膜上（mCD14）的其他模式识别分子作用，从而影响机体对LPS的敏感性，在机体防御和LPS诱导的细胞反应中具有重要作用。

LBP是一种存在于人和许多动物血浆或其他体液内分子量为5.8万～6万的糖蛋白。分析人、兔、小鼠LBP的核苷酸、氨基酸序列发现，三者LBP分子具有较高的同源性。LBP分子不耐热，56℃，30min处理就可使血清LBP生物活性丢失70%以上，62℃处理30min，可使其活性完全丧失。

LBP的分子结构与其结合活性密切相关。研究表明，LBP的N-末端（1～197）可与LPS的脂质A特异结合，对R型和S型LPS均有很高的亲和力（KD=10^-9M）。C-末端（198~456）与LBP转移LPS给CD14有关。LBP定点突变（Site-directed mutagenesis）和LBP衍生多肽的竞争实验显示，LBP的LPS结合区位于分子N-末端（91～100残基间），含有基本的赖氨酸和精氨酸残基。将Arg-94，Lys-95和Lys-99突变（即用丙氨酸替换），LBP结合LPS活性被抑制，其中Lys-95是最重要的残基，但完全阻断LBP活性需要Arg-94和Lys-99的同时丢失。

氨基酸序列分析显示，LBP仅为存在于血循环内LPS结合蛋白家族中的一种，其他蛋白分子还有：杀菌通透性增强蛋白（bactericidal/ permeability increasing protein，BPI）、胆固醇酯转运蛋白（cholesterol ester transport protein，CETP）和磷脂转运蛋白（phospholipid transportprotein，PLTP）。四种蛋白在结构上有高度的相似性。基因结构分析也显示四种蛋白的基因也呈明显的相似性，LBP基因约28.5kb长，有14个外显子。BPI 基因为31.5kb，含15个外显子。四种基因的外显子/内含子的连接几乎相同，大多数外显子的大小相同。LBP和BPI第3、4外显子均编码LPS结合域。