脂多糖结合蛋白（LBP）作为一种关键的糖蛋白，在生物体内发挥着重要作用。其相对分子质量达60000，由一条相对分子质量为5000的单链多肽在高尔基体完成糖基化反应后，成熟并分泌至血液，最终成为具有特定功能的糖蛋白。

LBP具有不耐热的特性。在50℃时，其活性能够保持稳定；然而，一旦温度处于53～56℃之间，大约50%的活性就会丧失。例如，当小鼠血清或小鼠纯LBP被加热至59℃时，活性会全部消失。人血浆对热也较为敏感，常用的灭活补体方法（56℃，30min），可致使LBP70%的生物活性丧失。

在化学结构方面，人类LBP蛋白质的氨基酸序列已被清晰阐明。它由一条包含25个氨基酸残基的信号序列肽，以及一条由452个氨基酸残基组成的成熟蛋白质多肽链构成。在这条多肽链上，存在4个半胱氨酸以及5个糖基化结合位点，这些位点分别处于多肽链的275-277、325-327、330-332、361-363以及369-371位点处。

兔LBP的蛋白质结构与人类极为相似。它同样由一条26个氨基酸残基组成的疏水性多肽链片段，和一条456个氨基酸残基组成的蛋白质多肽链构成。从氨基酸序列来看，兔与人的LBP具有高度同源性，有69%的氨基酸序列相同；在核苷酸序列方面，一致性为78%。不过，兔LBP仅含有2个半胱氨酸和3个糖基化结合位点，分别位于275-277、325-327和361-363位点上。

目前，LBP的化学空间构象尚不明确。但基于其结构与功能的关联推测，它可能类似于杀菌/渗透增强蛋白（BPI）。对LBP化学结构的深入研究，有助于我们进一步理解其在生物体内的作用机制以及相关生理过程。