LBP，即脂多糖结合蛋白（lipopolysaccharide-bindingprotein），主要由肝细胞负责合成与分泌。人类肝细胞内的LBP基因处于20号常染色体长臂端，位于q11.23和q12之间。目前，人和兔的LBP基因已成功克隆，其核苷酸序列也已明确。

在LBP的合成过程中，IL-6扮演着不可或缺的角色，是LBP合成的必要条件。IL-6通过信号转导激活特定转录因子，从而促使人类肝细胞的LBP基因转录，进一步推动LBP的合成分泌。在体外培养肝细胞时，若缺乏IL-6，肝细胞合成LBP的量极为稀少，且39小时后合成量会进一步降低。而一旦加入IL-6，LBP的合成量会显著提升，并且不会随着时间的延长而减少。值得注意的是，单独使用IL-1、TNF-α以及地塞米松，均无法促进LBP的合成。不过，这三者却都能增强IL-6对LBP合成的作用。尤其是当IL-6与地塞米松同时存在，或者IL-6与TNF-α同时刺激时，LBP的合成会得到明显增强。

人类肝细胞肿瘤细胞株HepG2细胞同样具备合成和分泌LBP的能力。由于HepG2细胞属于永生性细胞，能够在体外长期传代培养，所以常被用作研究LBP合成及其影响因素的实验细胞株。

在克隆LBP基因方面，Robert等人以EB病毒为载体，从人肝细胞中成功克隆出LBP基因片段（cDNA），并将其整合到人肾细胞株（293-EBNA细胞株）的DNA中，首次成功产生了重组的人LBP。

LBP由肝细胞合成后，便会分泌进入血液，在正常人和动物的血清中都能检测到它的存在。在人体中，LBP的正常含量范围是3-7mg/L，而当机体发生炎症时，其含量会飙升至正常水平的50-100倍。

LBP属于急性期反应蛋白。在应激状态下，比如机体血液接触到微量内毒素6-12小时后，肝脏会显著增加LBP的合成分泌。而且，LBP的释放量与机体中内毒素的含量以及存在的持续时间大致成正比。Patrick等人指出，血浆LBP水平可作为败血症和相应内毒素血症诊断与预后的标记物。White等人的研究报告显示，在感染性疾病中，LBP的水平明显高于健康人群以及非感染性疾病患者。同时，LBP的持续高峰或者继续升高与病死率密切相关。

LBP与杀菌/渗透增强蛋白、胆固醇酯转移蛋白（cholesterolestertransferprotein）以及磷脂转移蛋白（phospholipidtransferprotein）这三种糖蛋白共同构成了具有同源性的脂质结合蛋白家族。在没有LBP存在时，LPS与CD14分子细胞的结合速度相较于有LBP存在时，会下降1000倍以上。虽然高浓度的LPS能够直接作用于巨核细胞，但LBP在促进LPS诱导巨核细胞产生炎症介质方面发挥着关键作用。因此，LBP与LPS结合后，能够显著增强巨核细胞对细菌的吞噬能力，同时促进TNF-α的分泌。