在人体复杂精妙的免疫系统中，存在着众多关键分子协同维护机体健康，CD14便是其中之一，它在免疫反应中扮演着极为重要且复杂的角色，尤其是在应对内毒素的过程中，发挥着至关重要的作用。

CD14具备利用自身亲水区域捕获脂多糖（LPS）分子的独特能力。研究表明，CD14分子氨基末端的不同区域参与了与脂多糖的结合。通过一系列将单个氨基酸残基替换为丝氨酸以及改变电荷的实验，科学家们阐明了CD14能够结合多种不同结构的脂多糖分子。大量实验反复证实，CD14正是借助氨基末端的不同亲水区与脂多糖分子紧密结合。在此过程中，CD14如同清道夫受体一般，高效地捕获脂多糖配体，并将其呈递给天然免疫的其他受体，为后续的免疫反应奠定基础。

从细胞层面来看，细胞表面的CD14分子表达水平较高，而与之密切相关的TLR4表达则相对较低，每个巨噬细胞上的TLR4分子数量仅约1000个。这种表达差异使得CD14具有浓集内毒素分子的功能。在内化过程中，CD14展现出多重功能。一方面，它能够激活免疫细胞，促使免疫细胞启动一系列免疫防御机制；另一方面，它通过内化积极参与脂多糖的清除反应，有效减少内毒素对机体的危害。同时，CD14还参与诱导对细胞凋亡的吞噬反应，维持机体内环境的稳定。

CD14的生物学功能远不止于此，它可参与内毒素的清除效应、凋亡细胞的吞噬反应以及激活天然免疫反应，这些复杂多样的功能相互交织，构成了机体免疫防御的重要环节。近年来的研究进一步证实，脂多糖需借助膜上的TLR4才能充分发挥其生物学作用。值得注意的是，CD14也拥有亮氨酸富集域（LRR）结构，基于此，CD14被视为TLR超家族成员之一。CD14与TLR4两者均具备的LRR结构，成为它们物理接触的基础。在免疫反应过程中，二者必须通过LRR结构发生蛋白质-蛋白质的相互作用，才能够使脂多糖顺利转移给TLR4。这一转移过程使得脂多糖与TLR4发生密切物理接触，进而促使TLR4发生受体二聚化或多聚化，最终激活TLR4。被激活的TLR4会募集下游锚定在其胞质Toll-IL-1同源域上的相关分子，引发一系列酶学级联反应，激活转录因子，促使炎症因子表达，从而进一步调节免疫反应。