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杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

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  • 发布时间:2023-07-06 14:38
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【概要描述】体内外研究表明,无论是完整的杀菌渗透增强蛋白分子(nBPI55 ,rBPI23),还是蛋白酶水解片段及重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(nBPI55、rBPI23)均对革兰阴性菌及其裂解产物LPS具有高亲和力,他们可广谱抑制革兰阴性菌的生长,并对其产生细胞毒性作用,可阻断细菌LPS介导的一系列毒性反应,但对G+和真核细胞无毒性作用。

杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

【概要描述】体内外研究表明,无论是完整的杀菌渗透增强蛋白分子(nBPI55 ,rBPI23),还是蛋白酶水解片段及重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(nBPI55、rBPI23)均对革兰阴性菌及其裂解产物LPS具有高亲和力,他们可广谱抑制革兰阴性菌的生长,并对其产生细胞毒性作用,可阻断细菌LPS介导的一系列毒性反应,但对G+和真核细胞无毒性作用。

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1978年,Weiss等首次从人中性粒细胞中分离出并获得纯化的天然杀菌/渗透增强蛋白分子(natural bactericidal/permeability-increasing proteinnBPI)。nBPI的相对分子质量为55000,位于中性粒细胞溶酶体内,属于嗜天青颗粒中阳离子抗菌蛋白成分之一。只有多型核白细胞(PMN)的骨髓前体细胞才能分泌出具有抗菌活性的多肽产物,即“内源性抗菌肽”。通过体内外实验表明,在PMN细胞的诸多抗菌成分中,BPI是惟一能够直接对革兰阴性菌发挥毒性作用,以及对游离LPS具有中和、拮抗作用的抗菌物质。现已证实,杀菌/渗透增强蛋白也参与宿主抗菌的免疫反应,是基因组序列上高度保守的脂质反应蛋白家族成员之一,生物进化各个阶段的中性粒细胞中均表达杀菌/渗透增强蛋白成分。

杀菌/渗透增强蛋白在内毒素解毒中的作用

人类BPI基因位点在20号染色体上,与LBP蛋白在同一DNA区域内。在多型核白细胞中已知的抗生蛋白/肽(antibiotic proteins/peptides)中,BPI由于能够对革兰阴性菌发挥毒性作用而引人关注。

天然杀菌/渗透增强蛋白分子由456个氨基酸残基所组成,近N1/2处其氨基酸残基为富含阳离子的赖氨酸,C1/2处的氨基酸残基高度疏水,带少量电荷,中间区为相对亲水、富含脯氨酸的蛋白酶敏感区,经蛋白酶进行有限水解后,天然杀菌/渗透增强蛋白可裂解为两个片段,即一个相对分子质量为25000N端片段(nBPI25)和一个相对分子质量3 000C端片段(nBPI30)。其中N端片段具有nBPI55的全部生物学活性,而C端片段未见任何抗菌活性。其化学晶体结构如图20-3所示。

图20-3nBPI化学模拟结构

20-3nBPI化学模拟结构

1989~1990 年,GrayLeong等先后从人和牛PMN中克隆出编码杀菌/渗透增强蛋白的cDNA,并成功地得到表达,从而获得相对分子质量为55 000的完整重组杀菌/渗透增强蛋白分子(rBPI55)。1992年,Weiss等获得相对分子质量为23000的重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(rBPI23)。体内外研究表明,无论是完整的杀菌渗透增强蛋白分子(nBPI55 rBPI23),还是蛋白酶水解片段及重组杀菌渗透增强蛋白的N端片段(nBPI55rBPI23)均对革兰阴性菌及其裂解产物LPS具有高亲和力,他们可广谱抑制革兰阴性菌的生长,并对其产生细胞毒性作用,可阻断细菌LPS介导的一系列毒性反应,但对G+和真核细胞无毒性作用。

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