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内毒素如何作用于产致热原细胞释放?

内毒素如何作用于产致热原细胞释放?

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  • 发布时间:2024-02-21 15:30
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【概要描述】内毒素如何作用于产致热原细胞使之激活并产生内源性致热原,进而引起发热,是一个复杂的细胞信息传递和基因表达调控过程。

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【概要描述】内毒素如何作用于产致热原细胞使之激活并产生内源性致热原,进而引起发热,是一个复杂的细胞信息传递和基因表达调控过程。

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内毒素如何作用于产致热原细胞使之激活并产生内源性致热原进而引起发热是一个复杂的细胞信息传递和基因表达调控过程。

实验研究观察到LPS作用于单核巨噬细胞可引起细胞磷脂代谢增加出现离子跨膜运动及细胞内钙浓度的改变并伴有环核苷酸及前列腺素生成G蛋白活性的变化蛋白激酶活性改变和细胞内蛋白质磷酸化。 LPS 激活单核细胞释放内源性致热原,存在着CD14依赖性和CD14非依赖性途径。

CD14是一种5.5万的糖蛋白它不含跨膜区域通过糖基化-磷脂酰肌醇glycosylphosphatidylinositolGPI锚状物附着于细胞表面。当LPS与血浆中的脂多糖结合蛋白lipopolysaccharide binding proteinLBP结合后,LPS-LBP复合物可显著增强与CD14的结合能力此时极低剂量的LPS即可活化该CD14阳性细胞。

内毒素如何作用于产致热原细胞释放?

LBP是一种分子量约为6.0万的糖蛋白主要由肝脏合成释放入血正常血清中含量较低急性期反应时迅速增高。一分子LBP可结合一个至多个LPS分子。在LBP存在的条件下,有报道10~100pg/ml LPS即可通过CD14系统活化单核细胞这意味着CD14赋予了细胞对LPS-LBP复合物非常敏感的受体系统单核巨噬细胞是体内的CD14高表达细跑。由于CD14分子以GPI锚状物附着在细胞表面无跨膜结构LPS的信号尚需通过另一跨膜蛋白传导目前有较多实验资料提示Toll样受体参与了 LPS的跨膜信号传导。

作为内源性致热原的IL-1TNFaIL-6等的基因序列均有NF-κB结合位点具有LPS诱导的启动子活性。一般认为,LPS-LBP复合物形成后显著增强与单核巨噬细胞表面CD14的结合能力和信号传导能力,通过某些目前尚未完全明确的途径诱导胞浆内蛋白磷酸化使NF-κB抑制因子IκB从复合体上脱离此时P50-P65-κB异二聚体进入核内与编码基因上游启动子的相应序列结合启动细胞因子基因表达内源性致热原。

有丝分裂原激活的蛋白激酶mitogen activated protein kinaseMAPK是信号从细胞表面传导入细胞核内的重要传递者。MAPK参与多种生理过程的调节。MAPKJNK通路和 p38通路均与LPS激活单核巨噬细胞产生内源性致热原的信息传导有关抑制这些通路可阻断IL-1β,TNFα,IL-6的生成。

JNKMAPK家族成员其信号传导通路磷酸化多个转录因子可对多个信号的输入发生整合作用。LPS通过MKK使JNK磷酸化进而磷酸化c-Jun通过AP1活化途径增加内源性致热原相关基因的表达。p38也是MAPK家族成员这一蛋白激酶对LPS反应时发生酪氨酸磷酸化JNK通路激活引起c-Jun蛋白消耗时p38活化可使cJun转录活性增加使消耗的cJun蛋白得到补充由此协同作用增强多种内源性致热原基因的表达。

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