细菌外膜分子组成中的一半为蛋白质，外膜中所含的蛋白质种类较多，但仅存在几种称为主要蛋白（major proteins）的分子成为外膜蛋白的主要成分，这类蛋白质包括透道蛋白（porins）和外膜A蛋白（Outer membrane protein A，Omp A），这两类蛋白质的分子量均为35000d左右。此外外膜中还含有胞壁脂蛋白，但其分子量要小得多（7200d）。如果细菌培养环境改变，则主要蛋白的组成可发生变化，如当肠杆菌在富含麦芽糖的培养基中培养时，LamB蛋白（λ噬菌体的受体）便成为一种主要蛋白，而当细菌在无铁条件下培养时，则参与摄取铁螯合物的蛋白便成为主要蛋白。

1．脂蛋白（lipoprotein）：是细菌外膜的一种结构蛋白，分子量较小，约7200d，但细菌含有的量较大（7×10⁵分子/细胞）。大约其中的1 /3称为结合脂蛋白，它通过C-末端赖氨酸的-NH₂残基而与肽聚糖的胞壁酸共价交联。其余2/3为游离型脂蛋白。脂蛋白N-末端半胱氨酸残基的-SH基团被二甘油基所取代，而其-NH₂基团由一个脂肪酸所酰胺化。脂蛋白的一级结构已阐明，二级结构属于α-螺旋结构。脂蛋白分子间可发生交联，故而可形成寡聚体。这一蛋白的亲水性顺序暴露于外膜的外表面，而脂质部分通过疏水链镶嵌于外膜的磷脂分子中。

脂蛋白结构基因突变的菌株虽然能允许小分子量亲水性分子通过外膜；但这种突变株的细胞壁不稳定，外膜成分可以小泡形式释放出来。因而脂蛋白除作为一种结构蛋白外，还起到稳定细菌外膜—肽聚糖复合体的作用。

2. OmpA蛋白：大肠杆菌OmpA蛋自单体分子量与透道蛋白相似，约为35000d，但它们在SDS中的溶解特性有明显的差异。因而当OmpA蛋白经SDS加热再经聚丙烯酰胺凝胶电泳分析时可见到其泳动速度明显地减小，OmpA蛋白的SDS“加热修饰性”现象是这种蛋白的一个很重要特性。淋球菌的Ⅱ型蛋白与布氏杆菌的Ⅲ型蛋白同OmpA蛋白具有相同的特性，故而它们可能属于同一类蛋白质。

与透道蛋白不同的是，OmpA蛋白并不形成对SDS抵抗的寡聚体，虽然在外膜中OmpA蛋白间可发生交联，但在自然情况下这种蛋白质并不能形成同源性寡聚体，α-衍射研究亦证实了这一点。OmpA蛋白可与脂蛋白联结在一起。

OmpA蛋白富含β-折叠结构，这样可以使外膜的厚度增加。同时OmpA蛋白可作为噬菌体的受体并可与肽聚糖层发生交联。OmpA突变株对于氨基酸的总转运率下降，亦不能转运肽类。缺乏OmpA蛋白的突变株细菌的外膜结构不稳定，并缺失细胞接合的功能。大肠杆菌OmpA蛋白氨基酸顺序已弄清，其176~187位氨基酸顺序为Ala--Val-Ala-Pro-Ala-Pro-Ala-Pro-Ala-Pro-Ala-Pro，相似于免疫球蛋白接合部的区域顺序。这一顺序将OmpA蛋白分成两个部分，N-末端部分插入到外膜中，而C-末端暴露在膜的内侧。

3．透道蛋白：大肠杆菌K-12由OmpF 、OmpC及PhoE基因编码的蛋白，称为透道蛋白，因为它们可形成相对非特异性的通道或透道，而允许小分子亲水性物质通过外膜。透道蛋白缺乏的突变株已被证实可允许营养物质，抗菌素及抑制剂扩散入细胞。

其他细菌所产生的透道蛋白有：鼠伤寒沙门氏菌LT2的Om-pD蛋白、大肠杆菌前噬菌体所编码的Ⅱ型蛋白或LC蛋白、含荚膜大肠杆菌所产生和K蛋白等等。

4．参与特异性扩散过程的蛋白：大肠杆菌的LamB蛋白参与麦芽糖及多聚麦芽糖透过外膜。其他有TSX蛋白或T6受体蛋白（参与核苷酸的转运）、TonA（FluA）蛋白或T1、Ts受体蛋白（参与高铁血红素的摄取）、FepA蛋白（参与Fe³⁺-螯合物的摄取）及BtuB蛋白（参与维生素B₁₂的摄取）等等。

5．其他蛋白：有一些酶定位于外膜上，这些酶类包括磷脂酶A₁及蛋白酶。另外，从明尼苏达沙门氏菌提取到了一种与内毒素有强烈亲和作用的蛋白，其性质不详。