以脂多糖刺激单核-巨噬细胞后，CD11/CD18表达快速上调，据认为是由CD14介导所致。Lynm等应用抗CD14单克隆抗体能特异性抑制脂多糖诱导的CD11/CD18表达。

在中性粒细胞中，大多数整联蛋白储存在细胞的液泡结构内，一旦细胞活化后，液泡与细胞膜融合，导致β₂表达上调。前炎症介质如细菌产物﹑趋化因子、TNF-α等能使吞噬细胞活化，导致整联蛋白构象改变，增强其同配体的结合力，该过程称为“亲和力调变（affinity modulation）”，产生由内向外的信号转导。许多细胞表面受体和整联蛋白相关蛋白（integrin-associated protein）通过调节整联蛋白的亲和力促使信号转导。

低浓度内毒素对CD14具有依赖性，能诱导CD11/CD18表达，而CD18本身又可作为脂多糖的受体，参与内毒素信号转导。内毒素活化细胞后，人类白细胞弹性蛋白酶合成，mCD14裂解并抑制内毒素的效应。

绝大多数的整联蛋白C端胞内肽段很短，小于50个氨基酸﹐但β₄亚基的胞内肽段可以超过1000个氨基酸。α和β亚基的N端胞外侧肽段相互以非共价键结合形成二聚体。α和β亚基的相互作用不依赖跨膜和胞内肽段。即使缺失跨膜肽段和胞内肽段，这种结合依然存在，而且仍能发挥作用。α、β两种亚基均含有丰富的二硫键，形成较为紧密的折叠结构，有利于抵抗细胞蛋白酶的水解。

CD14和CD18之间存在显著差异。在CHO-K1细胞反应系统中，CD14分子比CD18分子对内毒素更为敏感，使细胞活化的速度更快。但CD14和CD11/CD18在某些方面也有相似性，在内毒素信号转导中，存在共同的转导系统。首先，最重要的特征是两个受体的胞外结合脂多糖结构域，因为CD11/CD18的胞质区虽在吞噬活动中是必需的，但不引起内毒素信号转导。其次，CD14和CD11/CD18既能同脂多糖，也能同LBP-脂多糖复合物发生相互反应。LBP（lipopolysaccharide-binding protein，脂多糖结合蛋白）能将脂多糖转移给CD14，但尚无证据证实其能将脂多糖转移给CD11/CD18。

LBP可以作为革兰阴性菌的调理素，能扩大CD11/CD18介导的信号转导作用，导致细菌被吞噬及动员机体抗菌能力，产生毒性自由基。同时，通过CD14分子可增强宿主的防御效应，如分泌细胞因子。最后，天然和人工合成的脂质A样化合物在CD14介导和CD11/CD18介导的信号转导方面相同。在低浓度的内毒素血症时，内毒素信号转导对CD14具有依赖性，而在高浓度的内毒素血症时，内毒素信号转导对CD14缺乏依赖性，因为可以通过其他受体，如CD18，衰变加速因子、膜外突蛋白等受体发挥生物学效应。