CD14和CD11/CD18在内毒素中存在共同的信号转导系统
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- 发布时间:2023-02-07 10:54
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【概要描述】CD14和CD18之间存在显著差异。在CHO-K1细胞反应系统中,CD14分子比CD18分子对内毒素更为敏感,使细胞活化的速度更快。但CD14和CD11/CD18在某些方面也有相似性,在内毒素信号转导中,存在共同的转导系统。
CD14和CD11/CD18在内毒素中存在共同的信号转导系统
【概要描述】CD14和CD18之间存在显著差异。在CHO-K1细胞反应系统中,CD14分子比CD18分子对内毒素更为敏感,使细胞活化的速度更快。但CD14和CD11/CD18在某些方面也有相似性,在内毒素信号转导中,存在共同的转导系统。
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以脂多糖刺激单核-巨噬细胞后,CD11/CD18表达快速上调,据认为是由CD14介导所致。Lynm等应用抗CD14单克隆抗体能特异性抑制脂多糖诱导的CD11/CD18表达。
在中性粒细胞中,大多数整联蛋白储存在细胞的液泡结构内,一旦细胞活化后,液泡与细胞膜融合,导致β2表达上调。前炎症介质如细菌产物﹑趋化因子、TNF-α等能使吞噬细胞活化,导致整联蛋白构象改变,增强其同配体的结合力,该过程称为“亲和力调变(affinity modulation)”,产生由内向外的信号转导。许多细胞表面受体和整联蛋白相关蛋白(integrin-associated protein)通过调节整联蛋白的亲和力促使信号转导。
低浓度内毒素对CD14具有依赖性,能诱导CD11/CD18表达,而CD18本身又可作为脂多糖的受体,参与内毒素信号转导。内毒素活化细胞后,人类白细胞弹性蛋白酶合成,mCD14裂解并抑制内毒素的效应。
绝大多数的整联蛋白C端胞内肽段很短,小于50个氨基酸﹐但β4亚基的胞内肽段可以超过1000个氨基酸。α和β亚基的N端胞外侧肽段相互以非共价键结合形成二聚体。α和β亚基的相互作用不依赖跨膜和胞内肽段。即使缺失跨膜肽段和胞内肽段,这种结合依然存在,而且仍能发挥作用。α、β两种亚基均含有丰富的二硫键,形成较为紧密的折叠结构,有利于抵抗细胞蛋白酶的水解。
CD14和CD18之间存在显著差异。在CHO-K1细胞反应系统中,CD14分子比CD18分子对内毒素更为敏感,使细胞活化的速度更快。但CD14和CD11/CD18在某些方面也有相似性,在内毒素信号转导中,存在共同的转导系统。首先,最重要的特征是两个受体的胞外结合脂多糖结构域,因为CD11/CD18的胞质区虽在吞噬活动中是必需的,但不引起内毒素信号转导。其次,CD14和CD11/CD18既能同脂多糖,也能同LBP-脂多糖复合物发生相互反应。LBP(lipopolysaccharide-binding protein,脂多糖结合蛋白)能将脂多糖转移给CD14,但尚无证据证实其能将脂多糖转移给CD11/CD18。
LBP可以作为革兰阴性菌的调理素,能扩大CD11/CD18介导的信号转导作用,导致细菌被吞噬及动员机体抗菌能力,产生毒性自由基。同时,通过CD14分子可增强宿主的防御效应,如分泌细胞因子。最后,天然和人工合成的脂质A样化合物在CD14介导和CD11/CD18介导的信号转导方面相同。在低浓度的内毒素血症时,内毒素信号转导对CD14具有依赖性,而在高浓度的内毒素血症时,内毒素信号转导对CD14缺乏依赖性,因为可以通过其他受体,如CD18,衰变加速因子、膜外突蛋白等受体发挥生物学效应。
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