上一篇文章介绍了白细胞介素-6（interlenkin 6，1L-6）的产生和调节，这一篇文章介绍白细胞介素-6蛋白质的特点。

从IL-6的cDNA序列中得知，IL-6蛋白有184个氨基酸残基，不同的实验室报道IL-6的相对分子质量不同，在19000~30000之间。小鼠IL-6缺乏糖化反应，人类IL-6相对分子质量不同是由于糖化的程度不同所致。在单核细胞和巨噬细胞的IL-6产物中，IL-6存在N-连接糖化和O-连接糖化反应，以及在不同的丝氨酸残基上发生磷酸化反应。人IL-6的未成熟前体由212个氨基酸残基组成，小鼠和大鼠的IL-6由211个氨基酸残基组成，牛的IL-6由210个氨基酸残基组成。其中一个典型信号肽经加工后被切除，变成184个氨基酸的成熟的IL-6蛋白。

天然成熟的IL-6是单条肽链的糖蛋白，相对分子质量根据来源细胞不同而不同，这是由于翻译后经过加工所造成的。相对分子质量为23000~25000的IL-6无O-GalNAc型聚糖，而相对分子质量为28000~30000的IL-6存在N-GalNAc型聚糖和O-GalNAc型聚糖，天然IL-6有多处丝氨酸残基发生磷酸化，但是磷酸化程度在各种组织均不同。硫酸化修饰也很常见，多数在多聚糖的外链及酪氨酸残基侧链上，因此造成IL-6分子所带的电荷和相对分子质量均有不同。这种翻译后的修饰反应的生物学意义未完全阐明，对IL-6的基本生物学活性并无显著的影响，因为IL-6的生物学活性主要取决于其肽链的氨基酸序列。

IL-6肽链具有4个Cys残基，位置完全保守，人和鼠的IL-6Cys残基分别位于44、50、73、83位，Cys44-Cys50和Cys73-Cys83各形成一对二硫键，处于暴露位置，具有重要作用。其中第二对二硫键的作用比第一对二硫键在维持IL-6的生物学活性上更为重要，二硫键除了可稳定IL-6的空间构象外，还可使IL-6蛋白质能够正确折叠成三维结构，以维持IL-6中受体结合区的完整性。如果人为地用化学试剂还原这两对二硫键，则IL-6的活性完全丧失。在不同物种，这两个半胱氨酸残基之间（50~73位）的9个氨基酸残基的序列相同，说明成熟的IL-6半胱氨酸富集中间区域对IL-6的生物学作用也起到关键性作用。重组技术合成的人IL-6蛋白质中，虽缺乏半胱氨酸﹐但也具有活性，说明IL-6的相关信息能够促使肽链折叠成有活性的构象，且并不一定需要半胱氨酸的存在。

人IL-6分子有5个Met残基，除了Met67之外，其他均可以人为地氧化，氧化的容易程度大小依次为Met49、Met117，Met184和 Met161，其中Met161对受体结合至关重要。鼠IL-6在34和157位含有2个Trp残基，位于分子的表面，其中Trp34参与蛋白质与蛋白质的相互作用，Trp157则位于受体结合区域的附近。

色谐分析显示，重组的IL-6蛋白含有较多的α螺旋，占67%，β折叠占15%，β转角占18%，其余为无序的卷曲结构。磁共振分析显示，分子的N端有15～22个残基长度的松散结构，整个分子以α螺旋紧密结构为主，Thr20-Lys46为第一组螺旋（A）、Glu80-Asn103为第二组螺旋（B），Glu108-Lys129为第三组螺旋（C），GIn156-Met184为第四组螺旋（D）。A组和B组以长的AB襟连接，形成平行排列;而C组和B组以短的禅连接，形成B组和C组反平行，D组和C组也以长的裨连接，导致C和D组也是平行排列，因此四组螺旋处于上上下下的布局中。图10-1所示为IL-6家族的结构特点。